Warum kann bei der kompetitiven Hemmung die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht werden?
Das liegt daran, dass der kompetitive Hemmstoff das aktive Zentrum für die Substrate blockiert. Durch eine erhöhte Substratkonzentration kann die kompetitive Hemmung aufgehoben und die Maximalgeschwindigkeit erreicht werden.
Was passiert bei der kompetitiven Hemmung?
Kompetitive Hemmung beinhaltet, dass an der Substratbindungsstelle, dem „aktiven Zentrum“ des Enzyms, ein dem Substrat ähnlich strukturierter Stoff, der Hemmstoff, gebunden wird. Die Struktur des Enzyms, also seine Konformation, wird dabei nicht verändert.
Was sind die Bindungsstellen eines Inhibitors?
Vereinfacht dargestellte Bindungsstellen eines Inhibitors bei einer kompetitiven (links) bzw. nichtkompetitiven (rechts) Enzymhemmung ( E Enzym, I Inhibitor, S natürliches Substrat) Enzymhemmung (auch Enzyminhibition) ist die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Hemmstoff, der Inhibitor genannt wird.
Was sind Inhibitoren zur Enzymhemmung?
Inhibitoren beeinflussen das Enzym negativ. Sie senken die Aktivität und somit hemmen sie die durch das Enzym katalysierte Reaktion. Das wird Enzymhemmung genannt. Es gibt auch noch andere Arten zur Verringerung der Enzymaktivität, welche aber nicht zur Enzymhemmung gehören.
Wie erhöhen Aktivatoren die Aktivität von Enzymen?
Aktivatoren erhöhen die Aktivität von Enzymen, d. h. sie fördern die durch das Enzym katalysierte Reaktion. Inhibitoren beeinflussen das Enzym negativ. Sie senken die Aktivität und somit hemmen sie die durch das Enzym katalysierte Reaktion. Das wird Enzymhemmung genannt.
Was ist die allgemein gültige Gleichung für die Reaktionsgeschwindigkeit?
Durch Umformulieren erhält man folgende für die reversible Enzymhemmung allgemein gültige Gleichung für die Reaktionsgeschwindigkeit: v = (V1 + V2 [ I] Kiu) [ S] Km(1 + [ I] Kic) + (1 + [ I] Kiu) [ S] Die eingeführte Konstante V1 entspricht k2[E]0 und die Konstante V2 = k6[E]0 .